Таблица. Важнейшие a- аминокислоты

АминокислотаСокращенное (трехбуквенное) название
аминокислотного остатка в
макромолекулах пептидов и белков.             Строение R  АлифатическиеГлицинGlyH–АланинAlaCH3–Валин*Val(CH3)2CH–Лейцин*Leu(CH3)2CH–CH2–Изолейцин*IleCH3–CH2–CH–
               I
              CH3  Содержащие OH– группуСеринSerHO–CH2–Треонин*ThrCH3–CH(OH)–  Содержащие COOH– группуАспарагиноваяAspHOOC–CH2–ГлутаминоваяGluHOOC–CH2–CH2–  Содержащие NH2CO– группуАспарагинAsnNH2CO–CH2–ГлутаминGlnNH2CO–CH2–CH2–  Содержащие NH2– группуЛизин*LysNH2–(CH2)3–CH2–АргининArgNH2–C–NH–(CH2)2–CH2–
        II
        NH  СерусодержащиеЦистеинCysHS–CH2–Метионин*MetCH3–S–CH2–CH2–  АроматическиеФенилаланин*Phe                      ТирозинTyr  ГетероциклическиеТриптофан*TrpГистидинHis  ИминокислотаПролинPro

*Незаменимые a- аминокислоты

 Изомерия

Наряду с изомерией, обусловленной строением углеродного скелета и положением функциональных групп, для a- аминокислот характерна оптическая (зеркальная) изомерия. Все a- аминокислоты, кроме глицина, оптически активны. Например, аланин  имеет один асимметрический атом углерода (отмечен звездочкой),

H2N –H
 I
C*–COOH
 I
CH3

                                     

 а значит, существует в виде оптически активных энантиомеров:

H─COOH
┼─NH2
CH3

D- аланин

H2N─COOH
┼─H
CH3

L- аланин

Все природные a- аминокислоты относятся к L– ряду.

Получение

1)     Важнейший источник аминокислот – природные белки, при гидролизе которых образуются смеси a- аминокислот. Разделение этой смеси – довольно сложная задача, однако по обыкновению одна или две аминокислоты образуются в значительно больших количествах, чем все другие, и их удается выделить достаточно просто.

2)     Синтез аминокислот из галогенозамещенных кислот действием аммиака

Cl–CH–COOH + 2NH3 ® H2N–
 I
RCH–COOH + NH4Cl
 I
R

3)     Микробиологический синтез. Известны микроорганизмы, которые в процессе жизнедеятельности продуцируют a- аминокислоты белков.

 Физические свойства

Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления, которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны. Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.

 Химические свойства

1)     Некоторые свойства аминокислот, в частности высокая температура плавления, объясняется своеобразным их строением. Кислотная (–COOH) и основная (–NH2) группы в молекуле аминокислоты взаимодействуют друг с другом, образуя внутренние соли (биполярные ионы). Например, для глицина

H2N-CH2-COOH « H3N+-CH2-COO-
       

2)     Вследствие наличия в молекулах аминокислот функциональных групп кислотного и основного характера a- аминокислоты являются амфотерными соединениями, т.е. они образуют соли как с кислотами, так и со щелочами.

H2N–CH–COOH + HCl ® [H3N+–
 I
RCH–COOH]Cl-(хлористоводородная соль a-аминокислоты)
 I
RH2N–CH–COOH + NaOH ® H2N–
 I
RCH–COO-Na+(натриевая соль a-аминокислоты) + H2O
 I
R

                       

3)     В реакции со спиртами образуются сложные эфиры.

Этиловый эфир аланина

                                   

4)     a- Аминокислоты можно ацилировать, в частности, ацетилировать, действуя уксусным ангидридом или хлористым ацетилом. В результате образуются N- ацильные производные a- аминокислот (символ "N" означает, что ацил связан с атомом азота).

N – ацетилаланин

                                                                          

5)     a- Аминокислоты вступают друг с другом в реакцию поликонденсации, приводя к амидам кислот. Продукты такой конденсации называются пептидами. При взаимодействии двух аминокислот образуется дипептид:

H2N–H
 I
CH–O
II
C–OH + H–NH–CH3
 I
CH–O
II
C–OH ® глициналанин

® H2N–H
 I
CH–O
II
C–NH–CH3
 I
CH–O
II
C–OH + H2O глицилаланин 

При конденсации трех аминокислот образуется трипептид и т.д.

Связь –O
II
C–NH – называется пептидной связью.